Aspectos generales
Responsable
Métodos de evaluación
| Método |
Cantidad |
Porcentaje |
| EXAMEN DEPARTAMENTAL |
1 |
10% |
| EXAMENES POR MODULO |
8 |
90% |
Integrantes
| Integrante |
Rol |
Horas |
Actividad complementaria |
| SÁNCHEZ LÓPEZ ROSANA |
Responsable |
6.00 |
|
| CASTILLO ROSALES EDMUNDO |
Profesor invitado (MDCBQ) |
12.00 |
|
| CORDOBA MARTINEZ ELIZABETH |
Profesor invitado (MDCBQ) |
3.00 |
|
| RUDIÑO PIÑERA ENRIQUE |
Profesor invitado (MDCBQ) |
6.00 |
|
| REYNAUD GARZA ENRIQUE ALEJANDRO |
Profesor invitado (MDCBQ) |
9.00 |
|
| SAAB RINCÓN GLORIA |
Profesor invitado (MDCBQ) |
6.00 |
|
| UTRILLA CARRERI JOSE |
Profesor invitado (MDCBQ) |
9.00 |
|
| CHÁVEZ ZAMORA JULIO CÉSAR |
Profesor invitado (MDCBQ) |
6.00 |
|
| CASPETA GUADARRAMA LUIS |
Profesor invitado (MDCBQ) |
12.00 |
|
| BELTRAN NUÑEZ MA. DEL CARMEN |
Profesor invitado (MDCBQ) |
9.00 |
|
| AYALA ACEVES MARCELA |
Profesor invitado (MDCBQ) |
12.00 |
|
| MIGUEL LARA FLORES |
Profesor invitado (Externo) |
6.00 |
|
Introducción
La bioquímica es la base de todos los procesos que se llevan a cabo en la célula, por ello se ha propuesto este curso como básico en la formación de los estudiantes de este posgrado. El curso pretende que los estudiantes tengan conocimientos básicos acerca de los temas mas relevantes dentro de la bioquíamica: estructura, función, y mecanismos de reacción de las enzimas, termodinámica y cinética enzimática, transformaciones bioenergéticas y membranas biológicas, rutas metabólicas y regulación, así como mecanismos de señalización celular. Todos estos concimientos le permitirán al estudiante profundizar con mayor solidez en sus temas particulares de interés, y contribuirán a su formación integral.
JUSTIFICACION
Homogenizar el nivel académico, a un mínimo de conceptos de bioquímica, de los estudiantes inscritos en el programa de Maestría y Doctorado Ciencias Bioquímicas
Objetivos
Objetivo general:
Que el alumno adquiera la información y las habilidades necesarias para recabar, analizar y discutir conocimientos y problemas actuales en el área de la bioquímica.
Objetivo particular 1: se revisarán conocimientos básicos de química que les permita a los estudiantes comprender las propiedades fisicoquímicas y estructurales de las proteínas. El alumno adquirirá una idea general acerca de las metodologías modernas para la investigación de las características fisicoquímicas y conformacionales de las proteínas.
Objetivo particular 2: se pretende que el alumno comprenda los mecanismos que llevan las reacciones químicas hacia delante y las bases moleculares de la catálisis enzimática. Se explicarán los mecanismos por los que las enzimas llevan a cabo la catálisis, haciendo énfasis en la aportación cuantitativa de los diversos efectos a la aceleración de la velocidad de reacción, con ejemplos específicos discutidos en clase.
Objetivo particualr 3: se discutirán los principios básicos de cinética química. Se desarrollarán las ecuaciones matemáticas que describen el comportamiento cinético de las enzimas y la dependencia de la velocidad de la reacción de las concentraciones de sustratos, y productos. Los alumnos comprenderán las estrategias que utiliza la célula para regular el estado de activación de ciertas enzimas y el significado fisiológico de este tipo de regulación. El profesor deducirá en la clase las ecuaciones básicas que permiten analizar la cinética de enzimas en presencia de inhibidores y activadores, asi? como de las enzimas que siguen una cinética no michaeliana.
Objetivo particular 4: los estudiantes conocerán los aspectos estructurales de las membranas biológicas, su participación en fenómenos de transporte y la relevancia fisiológica de estos fenómenos. Se comprenderán los mecanismos de acoplamiento energético entre reacciones exergónicas y aquellas que requieren energía. Estudiará el mecanismo y las enzimas que participan en la fosforilación oxidativa.
Objetivo particular 5: se revisarán aspectos generales de los carbohidratos, lípidos y compuestos nitrogenados para la comprensión de sus funciones en los seres vivos. Se estudiarán las principales vías metabólicas de dichos compuestos y se analizará su función dentro del panorama general del metabolismo, el tipo de reacciones químicas de especial relevancia involucradas en las vías, el balance final entre reactivos y productos de una vía, su balance energético, los puntos claves de regulación y la localización celular de la vía. Se estudiarán las estrategias generales que los seres vivos han desarrollado para obtener y asimilar el nitrógeno y los mecanismos existentes para desechar nitrógeno de compuestos nitrogenados que son degradados.
Objetivo particular 6: se revisarán los mecanismos mas importantes mediante los cuales los organismos vivos pueden regular sus funciones metabólicas, tanto a nivel celular, como a nivel de la comunicación entre las células. Se estudiará co?mo se activan algunos caminos metabólicos mientras que otros se inhiben en respuesta a la concentraciópn de sustratos y a la regulación post-traduccional de enzimas.
Objetivo particular 7: se revisarán los mecanismos mediante los cuales los organismos pluricelulares regulan sus funciones metabólicas coordinando sus diferentes órganos y tejidos. Se hará énfasis en los mecanismos de transducción de señales y su papel en la comunicación intra e intercelular.
Temario
1. PROPIEDADES Y FISICOQUÍMICA DE PROTEÍNAS
Objetivo particular: Se revisarán conocimientos básicos de química que les permita a los estudiantes comprender las propiedades fisicoquímicas y estructurales de las proteínas. El alumno adquirirá una idea general acerca de las metodologías modernas para la investigación de las características fisicoquímicas y conformacionales de las proteínas.
MODULO 1A
Sesión 1: Dr. E. Reynaud (29 enero)
1A.I - Estructura del agua
- pH: Conceptos de acidez y alcalinidad, amortiguadores.
- pK: concepto
- Enlaces químicos covalente y no covalentes: puentes de H, interacciones hidrofóbicas, electrostáticas y de van der Waals.
Sesión 2: Dr. E. Reynaud (30 enero)
1A.II Los veinte aminoácidos. Estructura y propiedades. El pK y electroforesis. El enlace peptídico y sus características.La estructura primaria de las proteínas. Comparación de secuencias de aminoácidos.
- Clasificación operativa, convención de Fischer, Sistema Cahn
- Ingold-Prelog, quiralidad y bioquímica
- Aminoácidos proteogénicos. Estructura, propiedades (switterion, polaridad, pK, pI, etc) y función.
- Aminoácidos no-proteogénicos (estructura y funciones)
- El enlace peptídico y sus características. La estructura primaria de las proteínas. Comparación de secuencias de aminoácidos.
Sesión 3: Dr. E. Reynaud (31 enero)
1A.III. - Estructura secundaria y terciaria de proteínas.
- La hélice-alfa, las hojas-beta y los giros.
- Predicción de estructura secundaria de proteínas.
1A.IV. - Niveles superiores de estructuración. Dominios, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Plegamiento y desnaturalización.
- Interacciones en estructuras terciarias
- Estructura y funciones de proteínas
Sesión 4: Dra. G. Saab (1o. febrero)
1A.V a) Técnicas de purificación de proteínas:
- Fraccionamiento/aislamiento de mezclas de proteínas o una proteína específica: Precipitación (efecto concentración salina, pH, solventes orgánicos), ultrafiltración y centrifugación.
- Cromatografía de intercambio iónico, hidrofóbica, de filtración en gel, de afinidad, etc.
- Técnicas analíticas. pK y electroforesis en gel, SDS-PAGE, electroenfoque y electroforesis bidimensional. Inmunodetección de proteínas en membranas.
Sesión 5: Dra. G. Saab (2 febrero)
1A.V b) Técnicas analíticas, espectroscópicas y fisicoquímicas
- Estimación de peso molecular
de aminoácidos y número de cadenas polipeptídicas
- Secuenciamiento del N- o del C- terminal para la identificación de aminoácidos
- Hidrólisis Enzimática: Corte enzimático en N-terminal, Corte enzimático en C-terminal
- Espectrometría de masas.
- Identificación de la secuencia primaria mediante el uso del código genético (secuenciamiento de nucleótidos)
- Revisión general de técnicas espectroscópicas y fisicoquímicas: espectrofotometría, fluorimetría, dicroismo circular.
FESTIVO (5 febrero)
EXAMEN módulo 1A (6 febrero)
Sesión 6: Dr. E. Rudiño (7 febrero)
1B.I Técnicas para describir estructuras proteicas tridimensionales, cristalización y análisis por difracción de rayos-X, microscopía electrónica criogénica, resonancia magnética nuclear.
Sesión 7: Dr. E. Rudiño (8 febrero)
1B.II Manejo de archivos pdb
- Uso de programas de cómputo para la visualización de estructuras tridimensionales de proteínas.
MODULO 2. PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
Objetivo particular: Se pretende que el alumno comprenda los mecanismos que llevan las reacciones químicas hacia delante y las bases moleculares de la catálisis enzimática. Se explicarán los mecanismos por los que las enzimas llevan a cabo la catálisis, haciendo énfasis en la aportación cuantitativa de los diversos efectos a la aceleración de la velocidad de reacción, con ejemplos específicos discutidos en clase.
Sesión 8: Dra. M. Ayala (9 febrero)
2.I Conceptos fundamentales en termodinámica
- Fuerzas intermoleculares y propiedades de la materia
- Energía, primer pincipio de la termodinámica
- Entropía, segundo principio de la termodinámica
- Energía libre de Gibbs, el equilibrio
- Teoría del estado de transición. La energía de activación.
- Conceptos básicos de cinética y catálisis química y biológica
EXAMEN módulo 1B (11 febrero)
Sesión 9: Dra. M. Ayala (12 febrero)
2.II - Definición y nomenclatura de enzimas
- Propiedades generales y clasificación de las enzimas.
- Estructura y función de cofactores.
- Teoría del estado de transición.
- La energía de activación.
Sesión 10: Dra. M. Ayala (13 febrero)
2.III Efecto de la temperatura sobre las reacciones.
Termodinámica de las reacciones catalizadas enzimáticamente.
Sesión 11: Dra. M. Ayala (14 febrero)
2.IV Factores que contribuyen a la acción enzimática a nivel molecular
- Enlaces débiles en la unión E-S.
- Efectos de proximidad y orientación de los sustratos.
Sesión 12: Dr. Edmundo Castillo (15 febrero)
2.V Mecanismos de catálisis enzimática
- catálisis ácido-base
- covalente por iones metálicos, electrostática,
- por unión preferencial del estado de transición.
Cinética química.
- Orden de reacción y constantes de velocidad.
- Aplicación de la cinética química a los procesos de inactivación de enzimas.
- Caracterización de la unión de ligandos a proteínas
EXAMEN módulo 2 (19 febrero)
MODULO 3. CINÉTICA ENZIMÁTICA
Objetivo particular: Se discutirán los principios básicos de cinética enzimática. Se desarrollarán las ecuaciones matemáticas que describen el comportamiento cinético de las enzimas y la dependencia de la velocidad de la reacción de las concentraciones de sustratos, y productos. Los alumnos comprenderán las estrategias que utiliza la célula para regular el estado de activación de ciertas enzimas y el significado fisiológico de este tipo de regulación. El profesor deducirá en la clase las ecuaciones básicas que permiten analizar la cinética de enzimas en presencia de inhibidores y activadores, así como de las enzimas que siguen una cinética no michaeliana.
Sesión 13: Dr. Edmundo Castillo (20 febrero)
3.I Cinética enzimática.
- Reacciones monosustrato.
- Equilibrio rápido y estado estacionario
- Ecuaciones de velocidad
- Significado y unidades de las constantes cinéticas
- Determinación de estas constantes.
- Reacciones multisustrato.
- Clasificación y determinación de constantes cinéticas bajo el supuesto de equilibrio rápido.
Sesión 14: Dr. Edmundo Castillo (21 febrero)
3.II Inhibición y activación reversible de la actividad enzimática
- Inhibidores competitivos, incompetitivos y mixtos
- Activadores esenciales y no esenciales.
3.III Efectos del pH sobre la actividad enzimática
- Identificación de residuos catalíticos.
Sesión 15: Dr. Edmundo Castillo (22 febrero)
3.IV Regulación alostérica
- Unión cooperativa de ligandos
- Cinética no hiperbólica.
- Ecuación de Hill.
- Modelos de Adair, Koshland y Monod.
- Papel de los inhibidores y activadores alostéricos en la regulación metabólica.
3.V Regulación por modificación covalente
- Modificación irreversible
- Zimógenos y la activación por proteólisis
- Modificación reversible.
- La fosforilación y desfosforilación de las enzimas
- Oxidación-reducción de grupos sulfhidrilo.
MODULO 4. BIOMEMBRANAS Y BIOENERGÉTICA.
Objetivo particular: Los estudiantes conocerán los aspectos estructurales de las membranas biológicas, su participación en fenómenos de transporte y la relevancia fisiológica de estos fenómenos. Se comprenderán los mecanismos de acoplamiento energético entre reacciones exergónicas y aquellas que requieren energía. Estudiará el mecanismo y las enzimas que participan en la fosforilación oxidativa.
Sesión 16: Dr. J.C. Chávez (23 febrero)
4.I Lógica celular: célula y sus organelos.
- Metodologías básicas para trabajar con proteínas de membrana.
- Estructura de las membranas biológicas: tipos de lípidos saponificables e insaponificables
- Balsas lipídicas: organización lipídica de las membranas, fosfolípidos, esfingolípidos, colesterol
EXAMEN módulo 3 (26 febrero)
Sesión 17: Dr. J.C. Chávez (27 febrero)
4.II - Metodologías básicas para trabajar con proteínas de membrana
-Transporte a través de membranas
- Clasificaciones y características de los diferentes tipos de transportadores.
Sesión 18: Dra. E. Córdoba (28 febrero)
4.VI Fotosíntesis
5. METABOLISMO BÁSICO
Objetivo particular: Se revisarán aspectos generales de los carbohidratos, lípidos y compuestos nitrogenados para la comprensión de sus funciones en los seres vivos. Se estudiarán las principales vías metabólicas de dichos compuestos y se analizará su función dentro del panorama general del metabolismo, el tipo de reacciones químicas de especial relevancia involucradas en las vías, el balance final entre reactivos y productos de una vía, su balance energético, los puntos claves de regulación y la localización celular de la vía. Se estudiarán las estrategias generales que los seres vivos han desarrollado para obtener y asimilar el nitrógeno y los mecanismos existentes para desechar nitrógeno de compuestos nitrogenados que son degradados.
MODULO 5A
Sesión 19: Dr. L. Caspeta (29 febrero)
5A.I Metabolismo de carbohidratos: Glucólisis, ciclo del ácido cítrico y del glioxilato
Sesión 20: Dr. L. Caspeta (1o. marzo)
5A.II Gluconeogénesis
Degradación de glucógeno y almidón
EXAMEN módulo 4 (4 marzo)
Sesión 21: Dr. L. Caspeta (5 marzo)
5A.III Vía de las pentosas.
Sesión 22: Dr. L. Caspeta (6 marzo)
5A.IV Reacciones de óxido-reducción
- Potenciales redox y electroquímico
- Hipótesis quimiosmótica
5.A.VI Mecanismo de la ATP sintasa en bacterias, cloroplastos y mitocondrias
Fosforilación oxidativa
MODULO 5B
Sesión 23: Dra. R. Sánchez (7 marzo)
5B.I Metabolismo de lípidos:
- Oxidación de los ácidos grasos
- Oxidación de cuerpos cetónicos
Sesión 24: Dra. R. Sánchez (8 marzo)
- Síntesis de ácidos grasos
5B.I Síntesis de lípidos de membrana
- Síntesis de esfingolípidos
- Síntesis de esteroides
EXAMEN módulo 5A (11 marzo)
Sesión 25: Dr. M. Lara (12 marzo)
5B.III Metabolismo de compuestos nitrogenados:
- Asimilación y fijación del nitrógeno
- Formas de eliminación del nitrógeno
Sesión 26: Dr. M. Lara (13 marzo)
5B.IV - Relación entre el metabolismo del nitrógeno y el del carbono.
- Ciclo de Cori.
- Biosíntesis de nucleótidos y nitrogenados (aminoácidos y no aminoácidos)
- Acidos nucleicos
MODULO 6. INTEGRACIÓN Y REGULACIÓN METABÓLICA
Objetivo particular: En este capítulo se revisarán los mecanismos más importantes mediante los cuales los organismos vivos pueden regular sus funciones metabólicas, tanto a nivel celular, como a nivel de la comunicación entre las células. Se estudiará cómo se activan algunos caminos metabólicos mientras que otros se inhiben en respuesta a la concentración de sustratos y a la regulación post-traduccional de enzimas.
Sesión 27: J Utrilla (14 marzo)
6.I - Control de flujos metabólicos.
Sesión 28: J Utrilla (15 marzo)
6.II - Modelado de redes metabólicas.
Compartamentalización
FESTIVO (18 marzo)
EXAMEN módulo 5B (19 marzo)
FESTIVO (18 marzo)
EXAMEN módulo 5B (19 marzo)
Sesión 29 J Utrilla (20 marzo)
6.III Cambios metabólicos durante estado postprandial, ayuno, ayuno prolongado, y diabetes.
6.IV Biología de sistemas del metabolismo
MODULO 7. TRANSDUCCIÓN DE SEÑALES
Objetivo particular: mediante los cuales los organismos pluricelulares regulan sus funciones metabólicas coordinando sus diferentes órganos y tejidos. Se hará énfasis en los mecanismos de transducción de señales y su papel en la comunicación intra e intercelular.
Sesión 30: Dra. C Beltrán (21 marzo)
7.I Modificaciones post-traduccionales: Fosforilación, acetilación, metilación, glicosilación, lipidación, ubiquitinación, SUMOylación, nitrilación, sulfonación, etc.
Sesión 31: Dra. C Beltrán (22 marzo)
7.II Introducción a la comunicación celular:
- Interacción ligando-Receptor
- Mensajeros secundarios
- (fosforilación, proteólisis, etc.)
SEMANA SANTA (25-29 marzo)
EXAMEN módulo 6 (1o. abr)
Sesión 32: Dra. C Beltrán (2 abr)
7. III Mecanismos de transducción de señales básicas: GPCRs, RTKs, etc.
7. IV Comunicación entre tejidos durante la inanición, la hibernación y la diabetes
EXAMEN módulo 7 (3 abr)
EXAMEN Departamental (5 abr)
Descargables
