Integrante	Rol	Horas
BUSTOS JAIMES ISMAEL	Responsable	6.00
MONTIEL PACHECO CARMINA	Profesor invitado (MDCBQ)	15.00
ALEJANDRO CABRERA WROOMAN	Profesor invitado (Externo)	12.00
EMMA SAAVEDRA LIRA	Profesor invitado (Externo)	18.00
HORACIO REYES VIVAS	Profesor invitado (Externo)	18.00
NORMA SILVIA SÁNCHEZ SÁNCHEZ	Profesor invitado (Externo)	15.00

Introducción

: La bioquímica es la base de todos los procesos que se llevan a cabo en la célula, por ello se ha propuesto este curso como básico en la formación de los estudiantes de este posgrado. El curso pretende que los estudiantes tengan conocimientos básicos acerca de los temas más relevantes dentro de la bioquímica: estructura, función, y mecanismos de reacción de las enzimas, termodinámica y cinética enzimática, transformaciones bioenergéticas y membranas biológicas, rutas metabólicas y regulación, así como mecanismos de señalización celular. Todos estos concimeintos le permitirán al estudiante profundizar con mayor solidez en sus temas particulares de interés, y contribuirán a su formación integral.

Objetivos

Que el alumno adquiera la información y las habilidades necesarias para recabar, analizar y discutir conocimientos y problemas actuales en el área de la Bioquímica.

Temario

1. PROPIEDADES Y FISICOQUÍMICA DE PROTEÍNAS.

5 clases. Profesora: Dra. Carmina Montiel Pacheco

Objetivo particular: Se revisarán conocimientos básicos de química que les permita a los estudiantes comprender las propiedades fisicoquímicas y estructurales de las proteínas. El alumno adquirirá una idea general acerca de las metodologías modernas para la investigación de las características fisicoquímicas y conformacionales de las proteínas.

TEMAS:

1.1. PROPIEDADES Y FISICOQUÍMICA DE PROTEÍNAS

1.1.1. Estructura del agua. El pH. Conceptos de acidez y alcalinidad. Amortiguadores. Enlaces químicos covalente y no covalentes: puentes de H, interacciones hidrofóbicas, electrostáticas y de van der Waals.

1.1.2. Los veinte aminoácidos. Estructura y propiedades. El pK y electroforesis. El enlace peptídico y sus características. La estructura primaria de las proteínas. Comparación de secuencias de aminoácidos.

1.1.3. Estructura secundaria. La hélice-α, las hojas-β y los giros. Predicción de estructura secundaria de proteínas.

1.1.4. Niveles superiores de estructuración. Dominios, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Plegamiento y desnaturalización.

1.1.5. Técnicas de purificación de proteínas. Fraccionamiento de mezclas de proteínas: Precipitación, ultrafiltración y centrifugación. Cromatografía de intercambio iónico, hidrofóbica, de filtración en gel y de afinidad. b) Técnicas analíticas. Electroforesis, electroenfoque y electroforesis bidimensional. Inmunodetección de proteínas en papel. Espectrometría de masas. c) Técnicas espectroscópicas y fisicoquímicas: Espectrofotometría. Fluorimetría. Dicroísmo circular. Calorimetría.

1.1.6. Técnicas para describir estructuras proteicas tridimensionales: Cristalografía de rayos-X, Microscopia electrónica criogénica, resonancia magnética nuclear.

1.1.7. Breve introducción al uso de programas de cómputo para la visualización de estructuras tridimensionales de proteínas.

2. PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS.

2 clases. Profesor: Dr. Ismael Bustos Jaimes

Objetivo particular: Se pretende que el alumno comprenda los mecanismos que llevan las reacciones químicas hacia delante y las bases moleculares de la catálisis enzimática. Se explicarán los mecanismos por los que las enzimas llevan a cabo la catálisis, haciendo énfasis en la aportación cuantitativa de los diversos efectos a la aceleración de la velocidad de reacción, con ejemplos específicos discutidos en clase.

TEMAS:

2.1. PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

2.1.1. Energía libre de Gibbs, el equilibrio

2.1.2. Nomenclatura, definición de enzima. Propiedades generales y clasificación de las enzimas. Estructura y función de cofactores. Teoría del estado de transición. La energía de activación.

2.1.3. Efecto de la temperatura sobre las reacciones. Termodinámica de las reacciones catalizadas enzimáticamente.

2.1.4. Factores que contribuyen a la acción enzimática a nivel molecular. Enlaces débiles en la unión E-S. Efectos de proximidad y orientación de los sustratos.

2.1.5. Mecanismos de catálisis enzimática: catálisis ácido-base, covalente, por iones metálicos, electrostática, y por unión preferencial del estado de transición.

3. PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS (CINÉTICA ENZIMÁTICA).

6 sesiones. Profesor: Dr. Horacio Reyes Vivas

Objetivo particular: Se discutirán los principios básicos de cinética química. Se desarrollarán las ecuaciones matemáticas que describen el comportamiento cinético de las enzimas y la dependencia de la velocidad de la reacción de las concentraciones de sustratos, y productos. Los alumnos comprenderán las estrategias que utiliza la célula para regular el estado de activación de ciertas enzimas y el significado fisiológico de este tipo de regulación. El profesor deducirá en la clase las ecuaciones básicas que permiten analizar la cinética de enzimas en presencia de inhibidores y activadores, así como de las enzimas que siguen una cinética no hiperbólica.

TEMAS:

3.1. CINÉTICA ENZIMÁTICA.

3.1.1. Cinética química. Orden de reacción y constantes de velocidad. Aplicación de la cinética química a los procesos de inactivación de enzimas. Caracterización de la unión de ligandos a proteínas.

3.1.2. Cinética enzimática. Reacciones monosustrato. Equilibrio rápido y estado estacionario. Ecuaciones de velocidad. Significado y unidades de las constantes cinéticas. Determinación de estas constantes. Reacciones multisustrato. Clasificación y determinación de constantes cinéticas bajo el supuesto de equilibrio rápido.

3.1.3. Inhibición y activación reversible de la actividad enzimática: Inhibidores competitivos, incompetitivos y mixtos. Activadores esenciales y no esenciales.

3.1.4. Efectos del pH sobre la actividad enzimática. Identificación de residuos catalíticos.

3.1.5. Regulación alostérica: Unión cooperativa de ligandos: Cinética no hiperbólica. Ecuación de Hill. Modelos de Adair, Koshland y Monod. Papel de los inhibidores y activadores alostéricos en la regulación metabólica.

3.1.6. Regulación por modificación covalente:

3.1.7. Modificación irreversible. Zimógenos y la activación por proteólisis.

3.1.8. Modificación reversible. La fosforilación y desfosforilación de las enzimas. Oxidación-reducción de grupos sulfhidrilo.

4. Biomembranas Y BIOENERGÉTICA.

5 clases. Profesora: Dra. Norma Silvia Sánchez Sánchez

Objetivo particular: Los estudiantes conocerán los aspectos estructurales de las membranas biológicas, su participación en fenómenos de transporte y la relevancia fisiológica de estos fenómenos. Se comprenderán los mecanismos de acoplamiento energético entre reacciones exergónicas y aquellas que requieren energía. Estudiará el mecanismo y las enzimas que participan en la fosforilación oxidativa.

TEMAS:

4.1. BIOMEMBRANAS Y BIOENERGÉTICA

4.1.1. Estructura de las membranas biológicas. Balsas lipídicas. Metodologías básicas para trabajar con proteínas de membrana.

4.1.2. Transporte a través de membranas. Clasificaciones y características de los diferentes tipos de transportadores.

4.1.3. Reacciones de óxido-reducción. Potenciales redox y electroquímico. Hipótesis quimiosmótica.

4.1.4. Mecanismo de la ATP sintasa en bacterias, cloroplastos y mitocondrias

4.1.5. Fosforilación oxidativa.

5. METABOLISMO BÁSICO.

3 clases. Profesora: Dra. Emma Saavedra

Objetivo particular: Se revisarán aspectos generales de los carbohidratos, lípidos y compuestos nitrogenados para la comprensión de sus funciones en los seres vivos. Se estudiarán las principales vías metabólicas de dichos compuestos y se analizará su función dentro del panorama general del metabolismo, el tipo de reacciones químicas de especial relevancia involucradas en las vías, el balance final entre reactivos y productos de una vía, su balance energético, los puntos claves de regulación y la localización celular de la vía. Se estudiarán las estrategias generales que los seres vivos han desarrollado para obtener y asimilar el nitrógeno y los mecanismos existentes para desechar nitrógeno de compuestos nitrogenados que son degradados.

TEMAS:

5.1. METABOLISMO BÁSICO

5.1.1. Metabolismo de carbohidratos: Glucólisis, ciclo del ácido cítrico y del glioxilato, gluconeogénesis, degradación de glucógeno y almidón, vía de las pentosas.

5.1.2. Metabolismo de lípidos: Oxidación de los ácidos grasos y cuerpos cetónicos, síntesis de ácidos grasos, síntesis de esteroides, síntesis de lípidos de membrana, metabolismo de lipoproteínas.

5.1.3. Metabolismo de compuestos nitrogenados: Asimilación y fijación del nitrógeno, formas de eliminación del nitrógeno, relación entre el metabolismo del nitrógeno y el del carbono.

6. INTEGRACIÓN Y REGULACIÓN METABÓLICA.

3 clases. Profesora: Dra. Emma Saavedra

Objetivo particular: En este capítulo se revisarán los mecanismos más importantes mediante los cuales los organismos vivos pueden regular sus funciones metabólicas, tanto a nivel celular, como a nivel de la comunicación entre las células. Se estudiará cómo se activan algunos caminos metabólicos mientras que otros se inhiben en respuesta a la concentración de sustratos y a la regulación post-traduccional de enzimas.

TEMAS:

6.1 INTEGRACIÓN Y REGULACIÓN METABÓLICA

6.1.2. Control de flujos metabólicos.

6.1.3. Modelado de redes metabólicas.

6.1.4. Compartimentalización.

6.1.5. Cambios metabólicos durante estado postprandial, ayuno, ayuno prolongado. Diabetes.

6.1.6. Biología de sistemas del metabolismo.

7. TRANSDUCCIÓN DE SEÑALES.

4 clases. Profesor: Dr. Alejandro Cabrera Wrooman

Objetivo particular: mediante los cuales los organismos pluricelulares regulan sus funciones metabólicas coordinando sus diferentes órganos y tejidos. Se hará énfasis en los mecanismos de transducción de señales y su papel en la comunicación intra e intercelular.

TEMAS:

7.1 TRANSDUCCION DE SEÑALES

7.1.1. Modificaciones post-traduccionales: Fosforilación, acetilación, metilación, glicosilación, lipidación, ubiquitinación, SUMOylación.

7.1.2. Introducción a la comunicación celular: Interacción ligando-Receptor, mensajeros secundarios y cascadas (fosforilación, proteólisis, etc.)

7.1.3. Mecanismos de transducción de señales básicas: GPCRs, RTKs, etc.

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